[文献分享]植物受体激酶的起源和多样性

写在前面
这次分享的是2020年3月由法国蒙彼利埃大学的Nathalie Chantret教授受邀在Annual Review of Plant Biology撰写的综述文章：“Origin and Diversity of Plant Receptor-Like Kinases”。

Abstract

以前对RLK的研究大部分集中在激酶域，本篇文章重点在与激酶域联系的motif和其他结构域的介绍。

1.Introduction

蛋白质磷酸化通过影响蛋白质活性，复合物的形成，亚细胞定位，来影响蛋白质的功能。

EGF：类表皮生长因子。

ECD：胞外结构域。

TM：跨膜。

SP：信号肽

动物中首次从RTK家族中克隆出结构相关的受体。该受体是几种生长因子(如类表皮生长因子或胰岛素)的特异性细胞表面受体，它们的蛋白激酶活性被发现是受体固有的，而不是一个单独的效应系统的一部分。所有这些蛋白都包含一个大的糖基化胞外配体结合域(ECD)、一个疏水域(似乎是TM结构域)和一个内部激酶催化域。

2.受体激酶亚家族的多样性及发现历史

2.1 RLK多样化的胞外结构域

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2.1.1 S结构域(G类型 lectin，B类型 lectin)

SLG：S位点特异的糖蛋白。

SRK：S受体激酶。

这些SLG基因的S位点被认为是在十字花科中控制花粉-柱头自交不亲和中发挥作用。

新发现RLKs的ECD展示特异基因型的序列多态性,在多种SLG中是平行的，并且S受体激酶(SRK)的转录本只在生殖器官中被发现,这表明十字花科植物授粉过程中花粉和柱头之间的自我识别是由receptor-ligand介导的花粉和雌蕊组件之间的相互作用,导致花粉的接受或拒绝。一些S结构域的受体激酶已经被鉴定，除了它们在繁殖中的作用外，有些还在先天免疫中发挥作用，比如在拟南芥中介导低复杂性的细菌代谢物感应，在植物-菌根相互作用中发挥功能，或者在环境和发育过程中发挥功能。这些G型凝集素类受体[Galanthus nivalis agglutinin (GNA)]属于大凝集素(结合碳水化合物)域RLK家族，其他亚家族还有，如L-型(L-LEC)、C -型(C-LEC)、malectin-like(也称为CrRLK1L)、CRR(富含半胱氨酸的重复序列)、以及下文要描述的LysM RLKs。

2.1.2 富含亮氨酸重复结构域

第一个LRR受体，TMK1(TRANSMEMBRANE KINASE 1)，胞外域包括11个拷贝的22个氨基酸的LRR。与动物中的Toll样受体相似，Toll样受体在果蝇胚胎背腹极性中发挥作用，不同的是Toll样受体没有胞内激酶域，而TMK1有。植物中LRR受体的激活通常是基于LRR受体异二聚体与肽类或激素的相互作用，包括一个LRR- RLK和几个LRR单元共同发挥受体的作用，如BAK1或 SOBIR。含LRR的受体激酶亚家族是目前为止所研究的植物基因组中包含基因数量最多的一个亚家族(表1)。

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2.1.3 WAK结构域

最近的发现表明，这些WAK受体通过感知果胶或果胶衍生分子参与维持细胞壁的完整性，不仅在细胞壁发育延展期间，而且在应激或病原体诱导的细胞壁损伤期间也发挥作用。

2.1.4 L-lectin 结构域(legume)

拟南芥中第一个被鉴定到的是lecRK1，含有与豆科凝集素家族的糖结合蛋白同源的ECD。蓖麻或豆类的提取物能将动物红细胞凝集在一起，因此被称为凝集素，尽管拟南芥中的凝集素与之同源，但拟南芥中的凝集素结构域的所有AA残基形成了推测的单糖结合位点。到目前为止，大多数研究的L-LEC-RLKs在植物免疫中起作用，最近的数据表明这些受体可以结合代谢物如细胞外三磷酸腺苷(eATP)或细胞外的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(eNAD)。eNAD作为拟南芥系统获得性抗性(SAR)的关键成分，eNAD与L-LEC-RLK的结合需要L-LEC-RLK与另一个LRR-RLK BAK1形成复合物。

2.1.5 CRINKLY4(and tumor necrosis factor receptor-like)domain

CRINKLY4的ECD被描述为包含新颖的37个AA结构域重复7次(卷曲结构域与所有真核生物中发现的GTPase激活蛋白相关)，26-AA结构域与肿瘤坏死因子受体(TNFR)富含半胱氨酸的区域相似。

2.1.6. Malectin-like (CrRLK1-like) domain

CrRLK1L受体的ECD与糖结合结构域，即malectin类结构域具有同源性，但该结构域似乎缺乏对糖基化配体结合重要的残基。这个RLK亚家族的各种成员，CrRLK1L受体和糖基磷脂酰肌醇锚定蛋白伴侣/共受体相互之间错综复杂，参与了RALF(RAPID ALKALINIZATION FACTOR)诱导的发育或免疫上细胞膜与细胞壁的感知反应。

2.1.7. Malectin-like leucine-rich repeat domain

首次报道了在RLK的ECD中几个LRRs后面存在一个类似于malectin的结构域，该受体是IOS1受体(IMPAIRED OOMYCETE SUSCEPTIBILITY1)。最近的研究表明CrRLK1L FERONIA和IOS1作为支架调节LRR-RLK免疫受体复合物。另一种该类蛋白是SYMRK(SYMBIOSIS RECEPTOR-LIKE KINASE)。

2.1.8. Leucine-rich repeat malectin domain

在LRR malectin结构域，LRRs位于受体胞外部分的上游。一个LRR malectin RLK在水稻中过表达时增强了对稻瘟病的抗性。

2.1.9 Cysteine-rich repeat domain

这类受体在防卫反应、面对活性氧损伤、程序性细胞死亡和发育过程中都发挥了重要的作用。

2.1.10. Pro-rich/extensin domain

第一个被鉴定出来的基因是PERK1(PROLINE EXTENSIN-LIKE RECEPTOR KINASE1)。胞外域富含脯氨酸，与伸展蛋白家族相似。PERK1被wounding诱导表达，这一点与WAKs相似，暗示它可能感知细胞壁损伤和病原菌响应，但至今未鉴定到配体。

2.1.11. Lysin motif domain

在根瘤菌和豆科植物共生关系中鉴定到该类受体。包括NFR1(NOD FACTOR RECEPTOR),NFR5,SYM2(现在也称作LYKs，结合细菌的肽聚糖蛋白和来自酵母的几丁质酶)。迄今为止，所有LysM-RLK受体都与LysM-RLP或与缺乏激酶活性的激酶结构域(称为non-RD激酶，占所有激酶的20%)形成复合物，并与壳寡糖配体结合。

2.1.12. Calcium-dependent lectin domain

calcium-dependent (or C-type) lectin (C-LEC) motif。在植物中，我们对C-LEC kinase的功能还不清楚，但在动物中，C-LEC受体因其在病原菌识别和免疫中的决定性作用而被广泛研究。

2.2 Other Extracellular Motifs with Few Representatives or Uncommon Associations

下面提到的motif要么是物种特异的，要么在植物基因组中有极少的拷贝。

2.2.1. Chitinase (glycoside hydrolase)-type domain

第一个是CHRK1(CHITINASE-RELATED RLK1)，胞外结构域与几丁质酶关系相近，但缺乏必要的几丁质酶活性的残基。

2.2.2. Thaumatin domain

2.2.3. Tandem kinase-pseudokinase

2.2.4. Nucleotide-binding site leucine-rich repeat kinase.

第一个是抗茎腐病的基因Rpg5，有 nucleotide-binding site (NBS), LRRs, and protein kinase domains。现在被定义为NLR-IDs(integrated domain (ID) nucleotidebinding leucine rich repeat (NLR) proteins)。NLR-IDs在一些物种中都被发现，高达10%的NLRs包含IDs。

2.2.5. Pathogenesis-related protein 1 domain

致病相关蛋白1 (PR-1)被发现与CRR亚家族相关的激酶结构域融合。

2.3. Undefined Motifs in Extracellular Domain or No Associated Domain: RKF3 and LRK10-Type

2.4. Cytoplasmic or Membrane-Associated Receptor Kinases

2.4.1. Kinase only

2.4.2. Universal stress protein A-kinase-U-box domains

3. THE ORIGIN OF THE RECEPTOR-LIKE KINASE DOMAIN

拟南芥和其他测序基因组的比较基因组分析再次说明，拟南芥的RLKs与果蝇Pelle蛋白激酶和哺乳动物白细胞介素1受体相关激酶(IRAK)非常相似。

总的来说,这些结果提供了的迹象表明(a) RLKs是单起源的，与动物pelle激酶和IRAKs关系紧密,(b) RLK激酶域进化速度远高于其他的蛋白激酶的激酶域,(c)植物中发现的一些ECDs在动物中并不熟悉,(d)即使ECDs是相似的,但在进化树上这些RLK受体的激酶域并不聚集在一起,表明几个ECDs之间是关联(如S-domain或LRR)，激酶域可能是独立发生的。

4. AT THE ORIGIN OF EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN-KINASE DOMAIN ASSOCIATION

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5.结论

综上所述，在不同植物基因组中观察到的结构域组合的RLK多样性并不是在植物进化过程中一步发生的，而是逐渐发生的。显然，每一个新测序的基因组序列，特别是在基底层的分支物种，使描述这些受体的起源和进化的历史变得越来越精确成为可能。

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要点总结

1.植物的受体激酶与动物的Tyr受体激酶结构上相关的。

2.在植物种发现的一些胞外结构域与动物中的并不相似。

3.植物RLKs的胞外结构域是高度可变的。

4.RLKs是单起源的并且与动物的Pelle和白细胞介素相关的激酶关系紧密。

5.RLK的多样性，在结构域组合方面，不是在植物进化过程中一次性发生的，而是逐渐发生的。

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