热点追踪：蛋白翻译后修饰（PTMs），生信发文，基础实验，国自然

蛋白质作为生命活动的关键执行者，其结构和功能常常受到翻译后修饰（PTMs）的调控。PTMs是指在蛋白质合成完成后，通过特定酶的催化或化学反应对蛋白质进行的化学改造。这些修饰可以在时空上动态调整氨基酸的特性、空间构象、活性和稳定性，从而赋予蛋白质多样的结构与功能。

目前已知的常见PTMs包括磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化和糖基化等。随着高通量组学技术和高灵敏度质谱技术的不断进步，越来越多的新型翻译后修饰被陆续发现，例如乳酸化修饰，SUMO化修饰，拟素化等。目前已经识别出超过六百种类型的蛋白质修饰，其中大多数PTMs具有动态可逆的特点。这些修饰的异常可能导致蛋白质活性的改变及其生物学功能的丧失，从而引发细胞功能失调，并可能导致多种疾病的发生和发展。今天，小编将为大家解读一些比较新的PTMs的研究进展。对于生信分析的文章，紧抓热点往往能够事半功倍，毕竟杂志也希望发表热点方向，文章被更多的引用！小编做的蛋白质修饰相关生信文章已经有数篇发表。

一、SUMO化修饰（small ubiquitin-related modifier）

SUMO化修饰是指将小泛素样修饰蛋白（SUMO）附加到目标蛋白上，从而调节其稳定性、活性和亚细胞定位，参与多种生物学过程。

2024年1-10月，10+文章发表超过50篇

二、乙酰化修饰（Acetylation）

乙酰化修饰是指将乙酰基添加到蛋白质中的赖氨酸残基上，从而影响其功能、稳定性和与其他分子的相互作用。

2024年1-10月，10+文章发表超过30篇<mpchecktext>2024年1-10月，10+文章发表超过50篇</mpchecktext>

三、糖基化修饰（ GlcNAcylation）

糖基化是蛋白质翻译后修饰的重要形式之一，涉及将糖链附加到特定的氨基酸残基上，主要分为N-糖基化和O-糖基化两种类型。N-糖基化通常发生在天冬酰胺残基上，而O-糖基化则发生在丝氨酸或苏氨酸残基上。这一过程对蛋白质的折叠、稳定性以及其在细胞中的定位具有重要影响。此外，糖基化在细胞识别、信号传导和免疫应答等生物学过程中也扮演着关键角色。异常的糖基化模式与许多疾病，包括癌症和代谢性疾病的发生密切相关，因此研究糖基化的机制及其生物学功能对理解这些疾病至关重要。

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四、拟素化（Neddylation）

一种动态、可逆的PTM，与泛素化、SUMO化类似，涉及一系列的酶促反应过程，广泛地调节生物学过程。

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五 乳酸化修饰（lactylation）

乳酸化修饰是一种新型的蛋白质翻译后修饰方式，通过乳酰基与蛋白质赖氨酸残基共价偶联，从而促进基因调控。作为“新晋网红”，乳酸化修饰在今年可谓是要多火有多火呀！不仅频繁登上Nature、Cell等顶级期刊的封面，更以其独特的魅力，成为了国自然申请领域的热门话题！

2024年1-10月，10+文章发表超过60篇！

还有一些常见的修饰方式这里就不过多的介绍。