蛋白质降解：

细胞内所有的蛋白质都在不断的被降解,并被新合成的蛋白质所取代.真核细胞内主要有两条蛋白降解途径,分别为泛素-蛋白酶体系统途径和自噬途径,两条途径都在维持细胞内稳态方面起着重要的作用.泛素-蛋白酶体系统是由泛素介导的一种高度复杂的蛋白降解机制,它通过一种特定的方式降解并再循环利用细胞内的蛋白,而自噬是一种自我降解过程,它通过溶酶体介导的方式降解蛋白。相对于主要降解短半衰期蛋白质的泛素-蛋白酶体系统，细胞的自噬被认为是参与绝大多数长半衰期蛋白质的降解

• 泛素-蛋白酶体系统

  • 泛素－蛋白酶体系统（ubiquitin-proteasome system, UPS）是细胞内蛋白质降解的主要途径，参与细胞内80%以上蛋白质的降解。

    1. 泛素（ubiquitin, Ub）：含有76个氨基酸残基，分子量约8.5kDa，广泛存在于真核细胞（原核细胞中尚未发现）。泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。另外，泛素化在蛋白的内吞和外泌作用中有目标定位功能。
    2. 泛素活化酶E1（ubiquitinactivating enzyme, E1）：通过半胱氨酸残基与泛素C端活化的甘氨酸残基形成硫酯键，E1-泛素中间体中的泛素可以转移给数个E2。
    3. 泛素结合酶E2（ubiquitinconjugating enzyme, E2）：以泛素结合酶方式起作用，活性部位为半胱氨酸，部分E2成员在细胞特定过程中发挥作用，但E2的全部作用尚不清楚。
    4. 泛素连接酶E3（ubiquitinprotein ligase, E3）：为泛素-蛋白酶体系统选择性降解机制的关键因素，识别被降解的蛋白并将泛素连接到底物上。
    5. 蛋白酶体（2.5MDa）：由2个19S和1个20S亚单位组成的桶状结构，19S为调节亚单位，位于桶状结构的两端，识别多聚泛素化蛋白并使其去折叠。19S亚单位上还具有一种去泛素化的同功肽酶，使底物去泛素化。20S为催化亚单位，位于两个19S亚单位的中间，其活性部位处于桶状结构的内表面，可避免细胞环境的影响。酵母20S亚单位由四个环状结构（αββα）组成

  • 蛋白质的降解在细胞的生理活动中发挥着极其重要的作用，例如将蛋白质降解后，成为小分子的氨基酸，并被循环利用；处理错误折叠的蛋白质以及多余组分，使之降解，以防机体产生错误应答。比如肿瘤以及部分神经退化性疾病的发生，就是由于蛋白降解系统紊乱所引起的。

• 自噬（Autophagy）

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